Schädliche Eiweiß-Verklebungen verhindern
Synthetische Peptide als Basis für multifunktionale Parkinson-Medikamente

Bis heute gibt es kein Medikament, das die Entstehung von Alzheimer, Parkinson oder Typ-2-Diabetes verhindern kann. Dabei ist der Handlungsdruck groß, denn mit steigender Lebenserwartung steigt auch die Zahl derer, die im Laufe ihres Lebens eine dieser Krankheiten entwickeln. Zudem hat die jüngere Forschung gezeigt, dass es komplexe Zusammenhänge zwischen den drei Krankheiten gibt: So haben zum Beispiel Patientinnen und Patienten mit Typ-2-Diabetes ein erhöhtes Risiko, auch an Parkinson oder Alzheimer zu erkranken. Außerdem können Wechselwirkungen zwischen den amyloidbildenden Eiweißen der einzelnen Krankheiten die schädigende Eiweißverklebung bei den anderen Krankheiten beschleunigen und verstärken.
Dem Team um Aphrodite Kapurniotu, Professorin für Peptidbiochemie an der TUM, ist es in Experimentalmodellen nun gelungen, die Bildung von Eiweißaggregaten bei Parkinson mit Hilfe sogenannter makrozyklischer Peptide zu hemmen. Darüber hinaus schwächen diese Peptide auch schädliche Wechselwirkungen zwischen den Eiweißen der drei Erkrankungen ab. Sie ahmen bestimmte Merkmale in der Struktur eines der Eiweiße nach. Das ermöglicht das Andocken an amyloidbildende Eiweiße der drei Erkrankungen. Ihre Wechselwirkungen werden blockiert und die Amyloidbildung verhindert.
Potenzial auch bei Alzheimer und Typ-2-Diabetes
Mit dieser Entdeckung knüpfen die Forschenden an ihre früheren Studien an. In diesen konnten sie mithilfe der Peptide in Experimentalmodellen die Bildung von amyloiden Eiweißaggregaten, wie sie bei Alzheimer und Typ-2-Diabetes vorkommen, verhindern.
Entsprechende Patentanmeldungen liegen bereits vor. „Es ist noch weitere Forschung notwendig, bis geeignete Medikamente auf den Markt kommen können. Aber wir denken, dass unsere Peptide wertvolle Kandidaten für die Entwicklung wirksamer Medikamente für die Behandlung von Parkinson, Alzheimer, Diabetes und ihrem gemeinsamen Auftreten sind“, sagt Aphrodite Kapurniotu.
Hornung, S., Vogl, D. P., Naltsas, D., et al.: A. Multi-Targeting Macrocyclic Peptides as Nanomolar Inhibitors of Self- and Cross-Seeded Amyloid Self-Assembly of α-Synuclein. (2025) Angew Chem Int,
Spanopoulou, A., Heidrich, L., Chen, H. R., et al.: A. Designed Macrocyclic Peptides as Nanomolar Amyloid Inhibitors Based on Minimal Recognition Elements. (2018) Angew Chem In,
- Aphrodite Kapurniotu ist Professorin für Peptidbiochemie an der .
- Das Team arbeitete im Rahmen der aktuellen Forschungsarbeit zusammen mit den Forschungsgruppen von Prof. Hilal A. Lashuel (EPFL), Prof. Dr. Jürgen Bernhagen (LMU ±«²Ô¾±±¹±ð°ù²õ¾±³Ùä³Ùsklinikum, LMU), Dr. Regina Feederle (Helmholtz Center Munich German Research Center for Environmental Health), PD. Dr. Thomas Koeglsperger und Prof. Dr. Günter Höglinger (LMU ±«²Ô¾±±¹±ð°ù²õ¾±³Ùä³Ùsklinikum, LMU) und Prof. Dr. Gerhard Rammes (TUM Klinikum).
- Die Forschungsarbeiten wurden von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) primär im Rahmen des (Sprecher Prof. Dr. Johannes Buchner, TUM) gefördert.
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Prof. Dr. Aphrodite Kapurniotu
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Tel.: +49 8161-71 3542
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